Glycin

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GHS-Gefahrstoffkennzeichnung

keine GHS-Piktogramme

H- und P-Sätze

H: keine H-Sätze

P: keine P-Sätze

Toxikologische Daten

7930 mg/kg (LD₅₀, Ratte, oral)

Glycin, abgekürzt Gly oder G, (auch Glyzin oder Glykokoll, von altgr. κόλλα kólla: Leim, nach systematischer chemischer Nomenklatur Aminoessigsäure oder Aminoethansäure), ist die kleinste und einfachste α-Aminosäure und wurde erstmals 1820 aus Gelatine, d. h. aus Kollagenhydrolysat, gewonnen. Es gehört zur Gruppe der hydrophilen Aminosäuren und ist als einzige proteinogene (oder eiweißbildende) Aminosäure achiral und damit nicht optisch aktiv.

Glycin ist nicht essentiell, kann also vom menschlichen Organismus selbst synthetisiert werden und ist wichtiger Bestandteil nahezu aller Proteine und ein wichtiger Knotenpunkt im Stoffwechsel.

Der Name leitet sich vom süßen Geschmack reinen Glycins her (griechisch γλυκύς glykýs, deutsch ‚süß‘).

Geschichte

Glycin ist die erste Aminosäure, die durch einen sauren Aufschluss von Eiweißen gewonnen wurde. Durch schwefelsauren Aufschluss von tierischem Leim gelang es dem Direktor des Botanischen Gartens in Nancy, Henri Braconnot, nach der Aufreinigung Glycin zu isolieren. Dabei handelte es sich um süß schmeckende Kristalle. In der Annahme eines Zuckers bezeichnete er die Substanz entsprechend ihrer Herkunft als „sucre de gélatine“ (Gelatine ist Hauptbestandteil von Glutinleim), zu deutsch Leimzucker. Bald darauf wurde die Substanz in Glykokoll („süßer Leim“) umbenannt, ehe Jöns Jakob Berzelius 1848 entschied, dass er von nun an den kürzeren Namen Glycin anwenden werde. Die chemische Struktur wurde erst 1858 durch den französischen Chemiker Auguste André Thomas Cahours richtig beschrieben.

Strukturformel

Allgemeines
Name	Glycin
Andere Namen	Glykokoll Glykoll Glycocoll Aminoessigsäure Aminoethansäure GLYCINE (INCI) E 640 Abkürzungen: Gly (Dreibuchstabencode) G (Einbuchstabencode)
Summenformel	C₂H₅NO₂
Kurzbeschreibung	farb- und geruchloser, kristalliner Feststoff
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer	56-40-6
EG-Nummer	200-272-2
ECHA-InfoCard	100.000.248
PubChem	750
ChemSpider	730
DrugBank	DB00145
Arzneistoffangaben
ATC-Code	B05CX03
Eigenschaften
Molare Masse	75,07 g/mol
Aggregatzustand	fest
Dichte	1,161 g/cm³
Schmelzpunkt	Zersetzung: 232–236 °C
pK_s-Wert	pK_COOH: 2,34 pK_NH₂: 9,60 (je bei 25 °C)
Löslichkeit	gut löslich in Wasser 249,9 g·kg⁻¹ bei 25 °C 391,0 g·kg⁻¹ bei 50 °C 543,9 g·kg⁻¹ bei 75 °C 671,7 g·kg⁻¹ bei 100 °C
Thermodynamische Eigenschaften
ΔH_f⁰	−528,5 kJ/mol

Synthese

Das bei der Reaktion von Formaldehyd, Cyanwasserstoff und Ammoniak (Strecker-Synthese) entstehende Aminonitril (genauer: α-Aminoacetonitril) liefert bei der Hydrolyse Glycin:

$\mathrm {HCHO+HCN+NH_{3}\longrightarrow }$ $\mathrm {H_{2}N{-}CH_{2}{-}CN\longrightarrow }$ $\mathrm {H_{2}N{-}CH_{2}{-}COOH\ }$

Diese Reaktion spielte als Teilreaktion eine besondere Rolle in der Hypothese, dass organische Moleküle als „Bausteine“ für die ersten primitiven Organismen vor ca. 4 Mrd. Jahren aus den einfachen anorganischen Verbindungen der Uratmosphäre der Erde entstanden waren. Für diese Uratmosphäre wurde eine Zusammensetzung aus Wasser (H₂O), Methan (CH₄), Ammoniak (NH₃), Wasserstoff (H₂) und Kohlenstoffmonoxid (CO) sowie Helium (He) und anderen Edelgasen angenommen (Miller-Urey-Experiment).

Chemisch kann Glycin auch aus Monochloressigsäure und Ammoniak hergestellt werden:

$\mathrm {ClCH_{2}COOH+NH_{3}+NaOH\longrightarrow }$ $\mathrm {H_{2}N{-}CH_{2}{-}COOH+H_{2}O+NaCl\ }$

Im Körper wird das meiste Glycin mit der Nahrung aufgenommen, es kann aber auch aus Serin hergestellt werden.

Eigenschaften

Glycin liegt überwiegend als „inneres Salz“ bzw. Zwitterion vor, dessen Bildung dadurch zu erklären ist, dass das Proton der sauren Carboxygruppe an das einsame Elektronenpaar des Stickstoffatoms der basischen Aminogruppe wandert:

Tautomerie beim Glycin, Zwitterionen-Form rechts

Im elektrischen Feld wandert das Zwitterion nicht, da es als Ganzes ungeladen ist. Genaugenommen ist dies am isoelektrischen Punkt (bei einem bestimmten pH-Wert, hier 5,97) der Fall, bei dem das Glycin auch seine geringste Löslichkeit in Wasser hat.

Van-der-Waals-Volumen: 48
Hydrophobizitätsgrad: −0,4

Freies Glycin hat einen süßen Geschmack, wobei der Erkennungsschwellenwert bei 25 bis 35 mmol/L liegt.

Vorkommen

Glycin

Die folgenden Beispiele geben einen Überblick über Glycingehalte und beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil von Glycin, bezogen auf das Gesamtprotein, angegeben:

Lebensmittel	Gesamt- protein	Glycin	Anteil
Schweinefleisch, roh	21 g	0,95 g	0 4,5 %
Hähnchenbrustfilet, roh	21 g	0,95 g	0 4,4 %
Lachs, roh	20,5 g	0,95 g	0 4,7 %
Gelatinepulver, ungesüßt	86 g	19 g	22,3 %
Hühnerei	12,5 g	0,43 g	0 3,4 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett	0 3,3 g	0,07 g	0 2,1 %
Walnüsse	15 g	0,82 g	0 5,4 %
Kürbiskerne	30 g	1,85 g	0 6,1 %
Weizen-Vollkornmehl	14 g	0,55 g	0 4,0 %
Mais-Vollkornmehl	0 7,0 g	0,28 g	0 4,1 %
Reis, ungeschält	0 8,0 g	0,39 g	0 4,9 %
Sojabohnen, getrocknet	36,5 g	1,9 g	0 5,2 %
Erbsen, getrocknet	24,5 g	1,1 g	0 4,4 %

Alle diese Nahrungsmittel enthalten praktisch ausschließlich chemisch gebundenes Glycin als Proteinbestandteil, jedoch kein freies Glycin.

Im Protein von Seidenfibroin entfallen 43,6 Massen-% der gebundenen Aminosäuren allein auf Glycin.

2009 konnte im Kometenstaub von Wild 2 Glycin nachgewiesen werden; 2016 gelang der Nachweis auch in der Gaswolke des Kometen 67P/Tschurjumow-Gerassimenko.

Funktionen

Stoffwechsel

Die Umsetzung von Serin zu Glycin dient neben der Erzeugung von Glycin auch der Umsetzung von Tetrahydrofolsäure zu N⁵-N¹⁰-Methylen-Tetrahydrofolsäure (TH4), die unter anderem für die Synthese von Thymin-Nukleotiden (DNA-Bestandteil) benötigt wird.

Umgekehrt kann Glycin unter Aufnahme von CH₃ aus TH4 zur Synthese von Serin dienen, welches dann für die Proteinsynthese, als Grundsubstanz des Cholins oder als Pyruvat zur Verfügung steht.

Auch für die Synthese anderer Bestandteile der Erbsubstanz (Purine) wird Glycin häufig benötigt.

Es dient ebenfalls der Biosynthese von Häm (Sauerstoff-Bindung im Blut), Kreatin (Energiespeicher im Muskel) oder >Glutathion:

Glycin + Succinyl-CoA → 5-Aminolävulinsäure → Porphyrinsynthese zum Aufbau des Häm.

Glycin + Guanodingruppe (aus Arginin) → Guanidinoacetat, welches dann in die Kreatininsynthese eingehen kann.

Glycin + Glu-Cys-Peptidbindung → Glutathionsäure

Als Nebenprodukt kann aus Glycin auch gesundheitsschädliche Oxalsäure gebildet werden.

Als sog. glucogene oder glucoplastische Aminosäure kann Glycin im Rahmen des Stoffwechsels über Pyruvat zu Glucose umgesetzt werden.

Proteinbestandteil

Aufgrund seiner geringen Größe wird Glycin bevorzugt in Polypeptide an räumlich beengten Positionen (der Protein-Sekundärstruktur) eingebaut.

Besonders häufig kommt es im Kollagen, dem häufigsten Protein in tierischen Organismen, vor. Hier macht es gut ein Drittel aller Aminosäuren aus, da es aufgrund seiner geringen Größe das Aufwickeln des Kollagens zu dessen Tripelhelix-Struktur erlaubt.

Nervensystem

Glycin wirkt im Zentralnervensystem über den Glycinrezeptor als inhibitorischer Neurotransmitter, also als hemmender Signalstoff. Die Wirkung erfolgt über die Öffnung von ligandengesteuerten Chlorid-Kanälen und führt so zu einem inhibitorischen postsynaptischen Potential (IPSP), was die Aktivität der nachgeschalteten Nervenzelle herabsetzt.

Am NMDA-Rezeptor hingegen wirkt es neben dem hauptsächlichen Agonisten Glutamat an einer speziellen Glycin-Bindungsstelle stimulierend.

Glycin freisetzende Nervenzellen (glycinerge Neurone) kommen vor allem im Hirnstamm und im Rückenmark vor, in letzterem hemmen sie die Aktivität der Motoneuronen des Vorderhorns, wodurch es zu einer Herabsetzung der Aktivität der von diesen Zellen innervierten Muskeln kommt.

Eine Herabsetzung der Glycinwirkung bewirken Strychnin, das als Antagonist die Bindungsstelle des Glycinrezeptors blockiert, und das Tetanustoxin, das die Ausschüttung von Glycin hemmt. Durch die Blockade der Glycinrezeptoren oder einen verminderten Glycinspiegel wird die Hemmung der Motoneuronenaktivität vermindert, sodass es zu lebensbedrohlichen Krämpfen kommen kann.

Durch abnormale Ansammlung von Glycin kann es zur Glycin-Enzephalopathie kommen.

Verwendung

Als Geschmacksverstärker wird Glycin Lebensmitteln zugesetzt.

Glycin sowie sein Natriumsalz sind in der EU als Lebensmittelzusatzstoff der Nummer E 640 ohne Höchstmengenbeschränkung für Lebensmittel allgemein zugelassen, negative gesundheitliche Auswirkungen sind nicht bekannt.

Weiterhin ist Glycin ein Bestandteil von Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung.

Bei der monopolaren transurethralen Resektion kann Glycin neben einem Gemisch aus Mannitol> und Sorbitol als Zusatz zur Spülflüssigkeit eingesetzt werden.

In der molekularbiologischen bzw. biochemischen Forschung wird Glycin in Form eines TRIS-Glycin-Puffersystems bei der Proteinauftrennung mittels SDS-PAGE verwendet; die Glycin-Ionen fungieren dabei als Folgeionen im Sammelgel.

Literatur

G. Löffler, P. E. Petrides: Biochemie und Pathobiochemie. 7. Auflage. Springer Verlag, 2003, ISBN 3-540-42295-1.

Basierend auf einem Artikel in:

Wikipedia.de