Norleucin

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[3]
keine GHS-Piktogramme

H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze[3]

Norleucin ist eine nicht-proteinogene chirale α-Aminosäure und wurde von Arthur Weil[4] erstmals isoliert.

Isomerie

Von Norleucin gibt es zwei Enantiomere: L-Norleucin [Synonym: (S)-Norleucin] und D-Norleucin [Synonym: (R)-Norleucin]. Strukturell leitet sich Norleucin durch Substitution eines α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH2) von der Capronsäure ab. Norleucin gehört zusammen mit seinen Konstitutionsisomeren Leucin, Isoleucin und tert-Leucin zur Stoffgruppe der Leucine.

Strukturformel
Strukturformel von Norleucin ohne Spezifizierung der Stereochemie
Allgemeines
Name Norleucin
Andere Namen
  • 2-Aminohexansäure
  • α-Aminocapronsäure
Summenformel C6H13NO2
Kurzbeschreibung

farblose Blättchen[1]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer Extern 616-06-8
EG-Nummer 210-462-7
ECHA-InfoCard 100.009.512
PubChem Extern 9475
ChemSpider Extern 9103
Eigenschaften
Molare Masse 131,18 g/mol−1
Aggregatzustand fest
Schmelzpunkt 301 °C (Zersetzung)[1]
Löslichkeit wenig in Wasser (16 g/l bei 23 °C)[2]
Isomere von Norleucin
Name L-Norleucin D-Norleucin
Andere Namen (S)-Norleucin
(+)-Norleucin
(R)-Norleucin
(−)-Norleucin
Strukturformel
CAS-Nummer Extern 327-57-1 Extern 327-56-0
Extern 616-06-8 (Racemat)
EG-Nummer 206-321-4 206-320-9
210-462-7 (Racemat)
ECHA-Infocard Extern 100.005.748 Extern 100.005.747
Extern 100.009.512 (Racemat)
PubChem Extern 21236 Extern 456468
Extern 9475 (Racemat)
DrugBank - Extern DB04419
- (Racemat)

Darstellung

Das Racemat erhält man durch Umsetzung von 2-Bromhexansäure mit NH3 in wässriger Lösung (50 °C, 30 h).[5]

Verwendung

Norleucin wird zur experimentellen Untersuchung von Proteinstrukturen und -funktionen verwendet. Aminoacyl-tRNA-Synthetasen können getäuscht werden, indem man ihnen anstelle ihrer normalen Substrate bestimmte unbiologische Aminosäuren anbietet. So werden Ethionin und Norleucin in solche Positionen in Proteine eingebaut, die normalerweise Methionin einnehmen würde.[6]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

  1. Hochspringen nach: a b Eintrag zu Norleucin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag.
  2. Eintrag zu Extern L(+)-Norleucine bei Thermo Fisher Scientific
  3. Hochspringen nach: a b Datenblatt Extern L-Norleucine bei Sigma-Aldrich. (Extern PDF).
  4. Emil Abderhalden, C. Froehlich, Dionys Fuchs: Spaltung von dl-Aminocapronsäure (= Norleucin) in die optisch-aktiven Komponenten mittels der Formyiverbindung. Polypeptide, an deren Aufbau Aminocapronsäure beteiligt ist. In: Hoppe-Seyler’s Zeitschrift für physiologische Chemie. 86, 1913, S. 454–468, doi:Extern 10.1515/bchm2.1913.86.6.454.
  5. K. Peter C. Vollhardt, Neil E. Schore: Organische Chemie, 4. Auflage, Wiley-VCH, Weinheim 2005, ISBN 978-3-527-31380-8, S. 997.
  6. Albert L. Lehninger: Biochemie, 2. Auflage, VCH, Weinheim 1983, ISBN 3-527-25688-1, S. 767–768.
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Basierend auf einem Artikel in: Extern Wikipedia.de
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Datum der letzten Änderung: Jena, den: 09.06. 2024