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Argininosuccinat-Synthase

Argininosuccinat-Synthase
Argininosuccinat-Synthase
Argininosuccinate synthetase tetramer, Thermus thermophilus nach PDB  Extern 1J1Z

Vorhandene Strukturdaten: Extern 2nz2

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 412 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Bezeichner
Gen-Name Extern ASS1
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie Extern 6.3.4.5,  Ligase
Reaktionsart Addition
Substrat ATP + Citrullin + Aspartat
Produkte AMP + Diphosphat + Argininosuccinat
Vorkommen
Homologie-Familie Extern Hovergen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen[1]
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez Extern 445 Extern 11898
Ensembl Extern ENSG00000130707 Extern ENSMUSG00000076441
UniProt Extern P00966 Extern P16460
Refseq (mRNA) Extern NM_000050 Extern NM_007494
Refseq (Protein) Extern NP_000041 Extern NP_031520
Genlocus Extern Chr 9: 130.44 – 130.5 Mb Extern Chr 2: 31.47 – 31.52 Mb
PubMed-Suche Extern 445 Extern 11898

Die Argininosuccinat-Synthase (ASS) (auch Argininosuccinat-Synthetase) ist das Enzym, das die Umsetzung von Aspartat und Citrullin zu Argininosuccinat katalysiert. Diese Reaktion findet in allen Lebewesen bei der Biosynthese der Aminosäure Arginin statt und ist in Wirbeltieren Teil des Harnstoffzyklus. Mutationen im ASS1-Gen sind die Ursache für Citrullinämie Typ I.[2][3]

Die Regulation der leberspezifischen ASS-Expression findet über cAMP-Signalwege statt. In der Caco-2-Zelllinie agieren IL-1-beta und Stickstoffmonoxid als Gegenspieler der ASS-Regulation.[4][5]

Katalysierte Reaktion

Citrullin + Aspartat + ATP ⇔
⇔ Argininosuccinat + AMP + PPi

Citrullin und Aspartat kondensieren zu Argininsuccinat.

Einzelnachweise

  1. ↑ Extern Homologe bei OMA
  2. ↑ UniProt Extern P00966
  3. ↑ Engel K, Höhne W, Häberle J: Mutations and polymorphisms in the human argininosuccinate synthetase (ASS1) gene. In: Hum. Mutat. 30. Jahrgang, Nr. 3, März 2009, S. 300–7, doi: Extern 10.1002/humu.20847, Extern PMID 19006241.
  4. ↑ Guei TR, Liu MC, Yang CP, Su TS: Identification of a liver-specific cAMP response element in the human argininosuccinate synthetase gene. In: Biochem Biophys Res Commun. 377. Jahrgang, Nr. 1, Dezember 2008, S. 257–61, doi: Extern 10.1016/j.bbrc.2008.09.118, Extern PMID 18840401.
  5. ↑ Brasse-Lagnel C, Lavoinne A, Fairand A, Vavasseur K, Deniel N, Husson A: Biphasic effect of IL-1beta on the activity of argininosuccinate synthetase in Caco-2 cells. Involvement of nitric oxide production. In: Biochimie. 88. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2006, S. 607–12, doi: Extern 10.1016/j.biochi.2005.11.005, Extern PMID 16380201.
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Basierend auf einem Artikel in: Extern Wikipedia.de
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Datum der letzten Änderung: Jena, den: 15.03. 2025