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Mannose-6-phosphat-Isomerase

Mannose-6-phosphat-Isomerase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 422 Aminosäuren
Kofaktor Zn2+
Isoformen 2
Bezeichner
Gen-Name Extern MPI
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie Extern 5.3.1.8,  Isomerase
Reaktionsart Umlagerung
Substrat Fructose-6-phosphat
Produkte Mannose-6-phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie Extern Hovergen
Übergeordnetes Taxon Eukaryoten, Bakterien[1]
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez Extern 4351 Extern 110119
Ensembl Extern ENSG00000178802 Extern ENSMUSG00000032306
UniProt Extern P34949 Extern Q924M7
Refseq (mRNA) Extern NM_001289156 Extern NM_025837
Refseq (Protein) Extern NP_001276085 Extern NP_080113
Genlocus Extern Chr 15: 74.89 – 74.9 Mb Extern Chr 9: 57.54 – 57.55 Mb
PubMed-Suche Extern 4351 Extern 110119

Die Mannose-6-phosphat-Isomerase (PMI) ist das Enzym, das die gegenseitige Umlagerung von Fructose-6-phosphat in Mannose-6-phosphat und umgekehrt katalysiert. Alle Lebewesen außer den Archaeen besitzen das Enzym. Für Eukaryoten ist die Reaktion wichtig zur Biosynthese von GDP-Mannose und der Glycane. In Bakterien ist sie Teil des Mannosestoffwechsels. PMI ist im Zytosol lokalisiert. Im Mensch wird PMI in allen Gewebetypen produziert, insbesondere in Gehirn, Herz und Muskeln. Mutationen im MPI-Gen können zu seltenem erblichem Glykosylierungsdefekt Typ 1B (CDG-1B) führen.[2]

Katalysierte Reaktion

F6P ⇔ M6P

β-D-Fructose-6-phosphat und β-D-Mannose-6-phosphat gehen ineinander über.

Einzelnachweise

  1. ↑ Extern Homologe bei OMA
  2. ↑ UniProt Extern P34949
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Basierend auf einem Artikel in: Extern Wikipedia.de
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Datum der letzten Änderung: Jena, den: 22.06. 2025