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6-Phosphogluconat-Dehydrogenase

6-Phosphogluconat-Dehydrogenase
6-Phosphogluconat-Dehydrogenase
6-Phosphogluconat dehydrogenase dimer, Ovis aries nach PDB  Extern 1PGO
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 482 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Bezeichner
Gen-Namen Extern PGD ; 6PGD
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie Extern 1.1.1.44,  Oxidoreduktase
Reaktionsart Decarboxylierende Dehydrierung
Substrat 6-Phospho-D-gluconat + NADP+
Produkte Ribulose-5-phosphat + CO2 + NADPH/H+
Vorkommen
Homologie-Familie Extern Hovergen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez Extern 5226 Extern 110208
Ensembl Extern ENSG00000142657 Extern ENSMUSG00000028961
UniProt Extern P52209 Extern Q9DCD0
Refseq (mRNA) Extern NM_001304451 Extern NM_001081274
Refseq (Protein) Extern NP_001291380 Extern NP_001074743
Genlocus Extern Chr 1: 10.4 – 10.42 Mb Chr 4: 149.15 – 149.17 Mb
PubMed-Suche Extern 5226 Extern 110208

6-Phosphogluconat-Dehydrogenase (6PGD) ist das Enzym, das 6-Phosphogluconat zu Ribulose-5-phosphat umwandelt. Diese Reaktion ist der dritte Teilschritt im Pentosephosphatweg. 6PGD kommt in den meisten Lebewesen vor.[1]

Ein möglicher 6PGD-Mangel aufgrund von Defekten im PGD-Gen verläuft asymptomatisch, selbst wenn weniger als fünf Prozent der normalen Menge am Enzym zur Verfügung steht. Bakterielle 6PGD agiert als Adhäsin.[2][3]

Katalysierte Reaktion

6PG + NADP+   {\displaystyle \longrightarrow }   Keto-6PG + NADPH/H+   {\displaystyle \longrightarrow }   R5P + CO2

6-Phosphogluconat wird zur Ketosäure dehydriert, wobei NADPH entsteht. Die Ketosäure zerfällt unter Abgabe von Kohlenstoffdioxid zu Ribulose-5-phosphat.

Weblinks

Einzelnachweise

  1. ↑ UniProt Extern P52209, PROSITE: Extern PROSITE documentation PDOC00390 (englisch)
  2. ↑ Extern 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch).
  3. ↑ Tan C, Fu S, Liu M, et al: Cloning, expression and characterization of a cell wall surface protein, 6-phosphogluconate-dehydrogenase, of Streptococcus suis serotype 2. In: Vet. Microbiol. 130. Jahrgang, Nr. 3–4, August 2008, S. 363–70, doi: Extern 10.1016/j.vetmic.2008.02.025, Extern PMID 18403138.
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Basierend auf einem Artikel in: Extern Wikipedia.de
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Datum der letzten Änderung: Jena, den: 18.01. 2025