Glutathion-S-Transferasen

Glutathion-S-Transferase
Enzymklassifikation
EC, Kategorie Extern 2.5.1.18Transferase
Reaktionsart Arylgruppenübertragung
Substrat Glutathion, organische Verbindungen
Produkte Glutathion-S-Konjugate

Glutathion-S-Transferasen (GSTs, auch Glutathiontransferasen) sind Enzyme, die die Bindung von Glutathion an toxische Metabolite oder Xenobiotika (organismusfremde organische Verbindungen) katalysieren. Die so gebildeten Konjugate können, je nach Organismus, durch Transport aus der Zelle und Exkretion oder durch Import in Vakuolen und folgenden Abbau aus dem Stoffwechsel entfernt werden. Glutathiontransferasen kommt damit eine zentrale Rolle bei der Entgiftung organischer Stoffe zu.

Die Konjugation von Glutathion geschieht meist nach Aktivierung des Substrats durch Oxidasen, durch einen nukleophilen Angriff der Thiolgruppe des zentralen Cysteins des Glutathions. Glutathiontransferasen haben unterschiedliche Substratspezifitäten und durch eine hohe Zahl von Isoformen (z. B. 48 in Arabidopsis thaliana) kann ein breites Spektrum an Xenobiotika entgiftet werden.[1][2]

Klassifikation

Bei den folgenden Klassen sind, wo vorhanden, am Ende jeweils die menschlichen Gene angegeben:[3]

Verwendung in der Biotechnologie

Aufgrund der hohen Affinität von Glutathion-S-Transferasen für Glutathion werden diese in der Molekularbiologie häufig als Protein-Tags verwendet. Ein Fusionsprotein aus dem zu untersuchenden Protein und einer Glutathion-S-Transferase kann über eine Glutathion-haltige Matrix gebunden werden, was affinitätschromatographisch genutzt werden kann, um das Fusionsprotein oder an das Fusionsprotein bindende Faktoren spezifisch anzureichern (Pulldown-Assay).

Einzelnachweise

  1. Marrs, K.: The functions and regulation of glutathione S-transferases in plants. In: Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology. Nr. 47, 1996, S. 127–158.
  2. Leustek, T., Martin, M.N., Bick, J.-A., and Davies, J.P.: Pathways and Regulation of Sulfur Metabolism Revealed Through Molecular and Genetic Studies. In: Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology. Nr. 51, 2000, S. 141–165.
  3. Yogesh C. Awasthi: Toxicology of Glutathione Transferases. CRC Press, 2006, ISBN 0-8493-2983-3, S. 15–19.
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Basierend auf einem Artikel in: Extern Wikipedia.de
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Datum der letzten Änderung: Jena, den: 06.10. 2024