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Molybdän-Cofaktor

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung
keine Einstufung verfügbar[1]

Molybdän-Cofaktor (Moco, von englisch molybdenum cofactor) ist eine prosthetische Gruppe, der in verschiedenen Enzymen Molybdän-katalysierte Stoffwechselreaktionen bewirkt.

Eigenschaften

Strukturformel
Struktur
Allgemeines
Name Molybdän-Cofaktor
Andere Namen Moco
Summenformel C10H12MoN5O8PS2
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer Extern 872689-63-9
PubChem Extern 25202532
DrugBank Extern DB02137
Eigenschaften
Molare Masse 521,27 g/mol

Es handelt sich dabei um eine Koordinationsverbindung zwischen Molybdopterin und einem Molybdän-Oxid. Das benötigte Molybdopterin wird aus Guanosintriphosphat synthetisiert. Ein Gendefekt in der Biosynthese des Molybdän-Cofaktors führt zu epileptischen Anfällen bei Neugeborenen, fortschreitende Enzephalopathie, Dysmorphien des Gesichts und Schwierigkeiten bei der Fütterung.[2]

Der Molybdän-Cofaktor wird bei Enzymen wie der Sulfitoxidasen, der Xanthinoxidasen und der Aldehydoxidasen verwendet.[3][4]

In Pflanzen und Tieren nutzen die Enzyme die trizyklische Seite des Molybdän-Cofaktors. Alle bisher entdeckten Molybdän-haltigen Enzyme nutzen diesen Cofaktor, bis auf die phylogenetischen alternativen Molybdän-haltige Nitrogenase, die Stickstoff in einigen Bakterien und Cyanobakterien binden.[5] Molybdänhaltige Enzyme in Pflanzen und Tieren katalysieren die Oxidation und manchmal die Reduktion von bestimmten Molekülen, als Teil der Stickstoff-, Schwefel- und Kohlenstoffkreisläufe.[6]

In Säugetieren kommt der Molybdän-Cofaktor bisher in vier Enzymen vor, die als MOSC-Proteine (englisch Moco sulferase C-terminal domain) bezeichnet werden.[7]

In Pflanzen sind bisher vier Moco-haltige Enzyme bekannt: Nitratreduktase, Sulfitoxidase, Xanthin-Dehydrogenase und Aldehydoxidase.[8]

In Escherichia coli sind über 50 verschiedene Enzyme mit Molybdän-Cofaktoren bekannt.[9]

Einige biosynthetische Schritte bei der Bildung von Molydopterin.

Einzelnachweise

  1. ↑ Dieser Stoff wurde in Bezug auf seine Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
  2. ↑ E. Bayram, Y. Topcu, P. Karakaya, U. Yis, H. Cakmakci, K. Ichida, S. H. Kurul: Molybdenum cofactor deficiency: review of 12 cases (MoCD and review). In: European journal of paediatric neurology : EJPN : official journal of the European Paediatric Neurology Society. Band 17, Nummer 1, Januar 2013, S. 1–6, Extern doi:10.1016/j.ejpn.2012.10.003. Extern PMID 23122324.
  3. ↑ G. Schwarz: Molybdenum cofactor biosynthesis and deficiency. In: Cell. Mol. Life Sci. Band 62, Nr. 23, Dezember 2005, S. 2792–2810, doi: Extern 10.1007/s00018-005-5269-y, Extern PMID 16261263.
  4. ↑ B. Smolinsky, S. A. Eichler, S. Buchmeier, J. C. Meier, G. Schwarz: Splice-specific functions of gephyrin in molybdenum cofactor biosynthesis. In: J. Biol. Chem. Band 283, Nr. 25, Juni 2008, S. 17370–17379, doi: Extern 10.1074/jbc.M800985200, Extern PMID 18411266.
  5. ↑ R. R. Mendel: The molybdenum cofactor. In: The Journal of biological chemistry. Band 288, Nummer 19, Mai 2013, S. 13165–13172, Extern doi:10.1074/jbc.R113.455311. Extern PMID 23539623. Extern PMC 3650355 (freier Volltext).
  6. ↑ C. Kisker, H. Schindelin, D. Baas, J. Rétey, R. U. Meckenstock, P. M. H. Kroneck: A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes. In: FEMS Microbiol. Rev. Band 22, Nr. 5, 1999, S. 503–521, doi: Extern 10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x, Extern PMID 9990727.
  7. ↑ A. Havemeyer, J. Lang, B. Clement: The fourth mammalian molybdenum enzyme mARC: current state of research. In: Drug metabolism reviews. Band 43, Nummer 4, November 2011, S. 524–539, Extern doi:10.3109/03602532.2011.608682. Extern PMID 21942410.
  8. ↑ R. R. Mendel: Biology of the molybdenum cofactor. In: Journal of experimental botany. Band 58, Nummer 9, 2007, S. 2289–2296, Extern doi:10.1093/jxb/erm024. Extern PMID 17351249.
  9. ↑ C. Iobbi-Nivol, S. Leimkühler: Molybdenum enzymes, their maturation and molybdenum cofactor biosynthesis in Escherichia coli. In: Biochimica et Biophysica Acta. Band 1827, Nummer 8–9, 2013 Aug-Sep, S. 1086–1101, Extern doi:10.1016/j.bbabio.2012.11.007. Extern PMID 23201473.
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Basierend auf einem Artikel in: Extern Wikipedia.de
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Datum der letzten Änderung: Jena, den: 07.01. 2025